ORCID: https://orcid.org/0000-0001-8929-046X; Mejdrová, Ivana
ORCID: https://orcid.org/0009-0007-1587-9811; Müller, Felix M.
ORCID: https://orcid.org/0000-0003-2712-8832; Nainytė, Milda
ORCID: https://orcid.org/0000-0002-6832-1260; Escobar, Luis
ORCID: https://orcid.org/0000-0003-0392-8245 und Carell, Thomas
ORCID: https://orcid.org/0000-0001-7898-2831
(2024):
RNA‐Vermittelte Peptidbindungen Fördern die L‐Homochiralität.
In: Angewandte Chemie, Bd. 136, Nr. 19, e202319235
[PDF, 2MB]

Abstract
Die Welt, in der wir leben, ist homochiral. Die Riboseeinheiten, die das Rückgrat von DNA und RNA bilden, sind alle D-konfiguriert, und die kodierten Aminosäuren, aus denen die Proteine aller lebenden Arten bestehen, weisen an den α-Kohlenstoffatomen eine L-Konfiguration auf. Die Homochiralität der α-Aminosäuren ist unerlässlich für die Faltung der Peptide in wohldefinierte und funktionelle 3D-Strukturen und die Homochiralität der D-Ribose ist entscheidend für die Ausbildung einer Helix und die Basenpaarung. Die Frage, warum die Natur nur kodierte L-α-Aminosäuren verwendet, ist nicht geklärt. Wir zeigen hier, dass eine RNA-Peptid-Welt, in der Peptide an aus D-Ribose aufgebauten RNAs wachsen, zur Selbstselektion von homo-L-Peptiden führt, was eine mögliche Erklärung für die in der Natur beobachtete Kombination von homo-D-Ribose und homo-L-Aminosäuren liefert.
Dokumententyp: | Zeitschriftenartikel |
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EU Funded Grant Agreement Number: | 741912 |
EU-Projekte: | Horizon 2020 > ERC Grants |
Fakultät: | Chemie und Pharmazie > Department Chemie |
Themengebiete: | 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie |
URN: | urn:nbn:de:bvb:19-epub-126394-7 |
ISSN: | 0044-8249 |
Sprache: | Deutsch |
Dokumenten ID: | 126394 |
Datum der Veröffentlichung auf Open Access LMU: | 26. Mai 2025 16:51 |
Letzte Änderungen: | 26. Mai 2025 16:51 |
DFG: | Gefördert durch die Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - 326039064 |
DFG: | Gefördert durch die Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - 325871075 |
DFG: | Gefördert durch die Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - 201269156 |
DFG: | Gefördert durch die Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - 393547839 |