Abstract
A new procedure for the partial purification of Mg2+-dependent, N-ethylmaleimide-sensitive phosphatidate phosphohydrolase (Mg2+-PAP; EC 3.1.3.4) from rat liver cytosol is described, using protein precipitation with MgCl2, gel filtration on Sephacryl S-400, chromatography on DEAE-cellulose and affinity chromatography on calmodulin-agarose. From the parallel change in staining intensity and in the level of the specific activity of enzyme fractions, a relationship between a 90-kDa SDS gel band, identified as the beta-isoform of the 90-kDa heat shock protein, and Mg2+-PAP could be detected.
| Dokumententyp: | Zeitschriftenartikel |
|---|---|
| Publikationsform: | Publisher's Version |
| Fakultät: | Medizin |
| Themengebiete: | 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie |
| URN: | urn:nbn:de:bvb:19-epub-17799-5 |
| ISSN: | 1431-6730 |
| Allianz-/Nationallizenz: | Dieser Beitrag ist mit Zustimmung des Rechteinhabers aufgrund einer (DFG-geförderten) Allianz- bzw. Nationallizenz frei zugänglich. |
| Sprache: | Englisch |
| Dokumenten ID: | 17799 |
| Datum der Veröffentlichung auf Open Access LMU: | 02. Jan. 2014 10:31 |
| Letzte Änderungen: | 04. Nov. 2020 12:59 |

