Abstract
Die moderne Proteomik verlangt nach Reagenzien für eine akkurate Quantifizierung von Peptiden in komplexen Proben. Peptide werden üblicherweise mit isobaren Markierungen versehenen, die aus einem Massenausgleicher und einem Reporter bestehen, welche in der Gasphase gespalten werden. Eine geschickte Verteilung der stabilen Isotope liefert mehrere Reagenzien mit identischem Molekulargewicht, jedoch mit einer abweichenden Masse der Reportergruppen, was die relative Quantifizierung mehrerer Proben in einer einzigen Messung ermöglicht. Gegenwärtige Reagenzien benötigen eine hohe Fragmentierungsenergie für die Spaltung, was zu einer unvollständigen Fragmentierung und infolgedessen zu einer Minderung der Signalintensität führt. In dieser Arbeit stellen wir ein neues isobares Derivatisierungs-Reagenz vor, in dem der Massenausgleicher und der Reporter über eine Sulfoxidgruppe verbunden sind, was basierend auf einer Sulfoxid-Pyrolyse zu einer einfachen und asymmetrischen Spaltung bei niedriger Energie führt. Das neue Design unseres Reagenzes zeigt eine signifikante Verbesserung der Spaltung, was zu intensiveren Signalen der komplementären Ionen führt und somit auch die Analyse der komplementären Ionen-Cluster ermöglicht.
Dokumententyp: | Zeitschriftenartikel |
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EU Funded Grant Agreement Number: | 642023 |
EU-Projekte: | Horizon 2020 > Marie Skłodowska Curie Actions > Marie Skłodowska-Curie Innovative Training Networks > 642023: ClickGene - Click Chemistry for Future Gene Therapies to Benefit Citizens, Researchers and Industry |
Publikationsform: | Postprint |
Keywords: | Peptidderivatisierungsreagenz; Sulfoxidpyrolyse; Isobarenmarkierung; Quantitative Massenspektrometrie; komplementäre Ionen-Cluster; Proteomik |
Fakultät: | Chemie und Pharmazie > Department Chemie |
Fakultätsübergreifende Einrichtungen: | Center for Integrated Protein Science Munich (CIPSM) |
Themengebiete: | 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie |
URN: | urn:nbn:de:bvb:19-epub-60644-6 |
Sprache: | Deutsch |
Dokumenten ID: | 60644 |
Datum der Veröffentlichung auf Open Access LMU: | 21. Feb. 2019, 07:41 |
Letzte Änderungen: | 04. Nov. 2020, 13:38 |