![[img]](https://epub.ub.uni-muenchen.de/60644/7.hassmallThumbnailVersion/Stadlmeier_Sulfoxid_basierendes_isobares_Derivatisierungs_Reagenz_Massenspektrometrie.pdf)  Preview |
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Abstract
Die moderne Proteomik verlangt nach Reagenzien für eine akkurate Quantifizierung von Peptiden in komplexen Proben. Peptide werden üblicherweise mit isobaren Markierungen versehenen, die aus einem Massenausgleicher und einem Reporter bestehen, welche in der Gasphase gespalten werden. Eine geschickte Verteilung der stabilen Isotope liefert mehrere Reagenzien mit identischem Molekulargewicht, jedoch mit einer abweichenden Masse der Reportergruppen, was die relative Quantifizierung mehrerer Proben in einer einzigen Messung ermöglicht. Gegenwärtige Reagenzien benötigen eine hohe Fragmentierungsenergie für die Spaltung, was zu einer unvollständigen Fragmentierung und infolgedessen zu einer Minderung der Signalintensität führt. In dieser Arbeit stellen wir ein neues isobares Derivatisierungs-Reagenz vor, in dem der Massenausgleicher und der Reporter über eine Sulfoxidgruppe verbunden sind, was basierend auf einer Sulfoxid-Pyrolyse zu einer einfachen und asymmetrischen Spaltung bei niedriger Energie führt. Das neue Design unseres Reagenzes zeigt eine signifikante Verbesserung der Spaltung, was zu intensiveren Signalen der komplementären Ionen führt und somit auch die Analyse der komplementären Ionen-Cluster ermöglicht.
ORCID: 0000-0001-7806-3077; Bogena, Jana 
